مدرسة جواكاديمي

هنا يمكنك تصفح مدرسة جو اكاديمي، المنهاج، اسئلة، شروحات، والكثير أيضاً

الإنزيمات وجزيء حفظ الطاقة ATP.

العلوم الحياتية - الصف التوجيهي علمي

الإنزيمات وجزيء حفظ الطاقة ATP
 E n z y m e s  a n d  E n e r g y  S t o r i n g  M o l e c u l e  ATP

الإنزيمات Enzymes

- لاحظ العالِِم إدوارد بوخنر عند إضافته مُستخلَصًا من خلايا الخميرة إلى سُكَّر السُكروز تحطّم هذا السُّكَّر، وإنتاج كحول وغاز ثاني أكسيد الكربون.

- وقد أُطلِق عى المواد المُستخلَصة من الخلايا اسم الإنزيمات Enzymes ، وهي تعني "داخل الخميرة". وقد نال هذا العالِِم جائزة نوبل في الكيمياء عام 1907 م بعد هذا الاكتشاف.

- وجد العلماء أنَّ معظم التفاعلات الكيميائية التي تحدث داخل أجسام الكائنات الحيَّة تحتاج إلى طاقة تنشيط عالية.

طاقة التنشيط: هي الطاقة اللازمة لبَدْء التفاعل الكيميائي، وقد تَبينَّ لهم أنَّ الإنزيمات تُسرِّع بعض التفاعلات الكيميائية عن طريق تقليل طاقة التنشيط، انظر الشكل الآتي:

 

أتحقَّق: ما المقصود بطاقة التنشيط؟

- الطاقة اللازمة لبدء التفاعل الكيميائي.

الربط بعلم التصنيع

مساحيق الغسيل الحيوية Biological Washing Powders

استطاع الإنسان صناعة مساحيق غسيل حيوية تحتوي عى إنزيمات تُُحلِّل المواد الموجودة في بقع الملابس، مثلا تهضم الإنزيمات الهاضمة البروتينات، وذلك اعتمادًا على خصائص الإنزيمات؛ إذ تُُحلِّل الإنزيمات الموجودة في مسحوق الغسيل البقع؛ ما يؤدّي إلى تنظيف الملابس. تعمل هذه المساحيق في درجات حرارة منخفضة؛ ما يُعَدُّ وسيلة من وسائل توفر الطاقة.

 

آليَّة عمل الإنزيم Mechanism of Enzyme Action

 درسْتُ سابقًا أنَّ معظم الإنزيمات هي بروتينات كروية الشكل، وأنَّ الإنزيمات عامَّة تُُحفِّز التفاعلات الكيميائية من دون أنْ تُستهلَك فيها.

الموقع النشط للإنزيم

يوجد للإنزيم موقع نشط Active Site في صورة تجويف يتكوَّن من حموض أمينية مُعيَّنة، ويعمل قالَبًا ترتبط به المادة المُتفاعِلة التي يُؤثِّر فيها الإنزيم، انظر الشكل المجاور، علما بأنَّه قد يوجد للإنزيم أكثر من موقع نشط.

 

 

- ترتبط المادة المُتفاعِلة بالموقع النشط للإنزيم؛ فيتشكَّل مُعقَّد الإنزيم- المادة المُتفاعِلة Enzyme - Substrate Complex.

- من الأمثلة على عمل الإنزيمات: إنزيم تصنيع الغلايكوجين Glycogen Synthase الذي يعمل على ربط الوحدات البنائية (الغلوكوز) لتكوين الغلايكوجين.

- وإنزيم المالتيز Maltase الذي يعمل على تفكُّك المالتوز إلى جزيئي غلوكوز، انظر الشكل الآتي:

 

تُُمثَّل آليَّة عمل الإنزيم بالمعادلة الآتية:

المادة المُتفاعِلة + إنزيم  (مُعقَّد الإنزيم - المادة المُتفاعِلة)  إنزيم + المادة الناتجة

مالتوز + إنزيم المالتيز  (مُعقَّد المالتيز - المالتوز)  إنزيم المالتيز + (2)غلوكوز

أتحقَّق: ما أهمية الموقع النشط؟

- يعمل الموقع النشط قالبًا ترتبط به المادة المتفاعلة التي يؤثّر فيها الإنزيم.

 

الفرضيات التي تُفسِّر ارتباط الإنزيم بالمادة التي يُؤثِّر فيها
Enzyme- Substrate Binding Hypothesis

 - وضع العلماء فرضيتين لتفسير عملية ارتباط المادة المُتفاعِلة بالموقع النشط للإنزيم، هما: فرضية القُفْل والمفتاح ،Lock and Key Hypothesis
وفرضية التلاؤم المُستحَث Induced Fit Hypothesis.

فرضية القُفْل والمفتاح Lock and Key Hypothesis

- تقوم هذه الفرضية على أنَّ شكل المادة المُتفاعِلة يتوافق مع شكل الموقع النشط للإنزيم ؛ لذا ترتبط المادة المُتفاعِلة بالموقع النشط ارتباطًا كاملا كما تتداخل مُسنَّنات المفتاح بالتجاويف المُتوافِقة مع شكلها في القُفْل، انظر الشكل الآتي:


 

فرضية التلاؤم المُستحَث Induced Fit Hypothesis

- تقوم هذه الفرضية على أنَّ شكل الموقع النشط للإنزيم يتغيَّر تغيُّرًا بسيطًا ومُؤقَّتًا عند ارتباط المادة المُتفاعِلة به؛ لكي يُصبِح مُناسِبًا لشكلها، انظر الشكل الآتي:

 

أتحقَّق: أيُّ الفرضيتين السابقتين تُفسِّر إمكانية ارتباط إنزيم له موقع نشط واحد بمادة مُتفاعِلة في تفاعل ما، وبمادة مُتفاعِلة أُخرى في تفاعل آخر؟

- فرضية التلاؤم المستحث.

 

العوامل المُؤثِّرة في نشاط الإنزيم
Factors Affecting Enzyme Activity

-تُؤثِّر بعض العوامل في نشاط الإنزيمات، مثل: درجة الحرارة، والرقم الهيدروجيني pH ، وتركيز الإنزيم، وتركيز المادة المُتفاعِلة.

درجة الحرارة Temperature

- يتأثَّر نشاط الإنزيم بدرجة حرارة الوسط الذي يحدث فيه التفاعل.

- فلكل إنزيم درجة حرارة مُثلى تكون عندها سرعة التفاعل الذي يُُحفِّزه الإنزيم أعلى ما يُمكِن.

- وعند ارتفاع درجة حرارة الوسط أكثر من درجة الحرارة المُثلى، فإنَّ شكل الموقع
النشط يتغرَّ، ويصبح غير مُتوافِق مع المادة المُتفاعِلة التي يعمل عليها، فيقل نشاط الإنزيم تدريجيًّا باستمرار الارتفاع في درجة الحرارة حتى يفقد قدرته على العمل.

- تعمل معظم الإنزيمات في جسم الإنسان بصورة مُثلى عند درجات الحرارة التي تتراوح بين (35 °C) و(40°C)؛ أيْ درجات الحرارة القريبة من درجة حرارة جسم الإنسان ( 7 °C 3)، انظر الشكل المجاور:

 

سؤالأتتبَّع تأثُّر سرعة تفاعل يُُحفِّزه إنزيم بزيادة درجة الحرارة.

- تزداد سرعة التفاعل بزيادة درجة الحرارة إلى أن تصل إلى أقصاها عند درجة الحرارة المثلى للوسط. وعند ارتفاع درجة حرارة الوسط أكثر من درجة الحرارة المثلى، فإن شكل البروتين المكوّن للإنزيم يتغير؛ ما يؤدي إلى تغيُّر شكل الموقع النشط، ويصبح غير متوافق مع المادة المتفاعلة التي يعمل عليها، فيقل
نشاط الإنزيم تدريجيا باستمرار الارتفاع في درجة الحرارة حتى يفقد قدرته على العمل.

 

الرقم الهيدروجيني pH

- يتأثَّر نشاط الإنزيم بالرقم الهيدروجيني pH للوسط الذي يحدث فيه التفاعل.

- فلكل إنزيم رقم هيدروجيني أمثل تكون عنده سرعة التفاعل الذي يُُحفِّزه الإنزيم أعلى ما يُمكِن. فإذا تغيَّر الرقم الهيدروجيني pH للوسط، فإنَّ شكل الموقع النشط للإنزيم يتغيَّر.

- أمّا الرقم الهيدروجيني الأمثل لعمل معظم الإنزيمات في جسم الإنسان فهو ( 8-6=pH ).

- فمثلاً، يعمل إنزيم التريبسين في الأمعاء عند الرقم الهيدروجيني ( 8=pH ) تقريبًا.

- ويُعَدُّ إنزيم الببسين (إنزيم هضم في المعدة) من الاستثناءات؛ إذ يعمل بأقصى فاعلية عند الرقم الهيدروجيني ( 2-1.5=pH ) تقريبًا، انظر الشكل المجاور.

 

تركيز الإنزيم وتركيز المادة المُتفاعِلة
Enzyme Concentration and Substrate Concentration

تركيز الإنزيم:

- كلَّما زاد تركيز الإنزيم زادت سرعة التفاعل الكيميائي.

- إذ تتوافر أعداد أكبر من المواقع النشطة للارتباط بالمادة المُتفاعِلة.

- فعلى سبيل المثال، إذا قارنْتُ سرعة تفاعلين مُتماثِلن؛ أحدهما أُجرِي بإضافة إنزيم
تركيزه ( 1X)، والآخر بإضافة إنزيم تركيزه (2X)، مع تثبيت جميع العوامل الأُخرى في التفاعلين؛ فسأُلاحِظ أنَّ سرعة التفاعل الثاني هي ضعف سرعة التفاعل الأوَّل، انظر الشكل المجاور:

تركيز المواد المتفاعلة:

- كلَّما زاد تركيز المادة المُتفاعِلة زادت سرعة التفاعل الكيميائي.

- وعندما تُشغَل جميع المواقع النشطة المتوافرة في جزيئات الإنزيم بجزيئات المادة
المُتفاعِلة لا تحدث أيُّ زيادة في سرعة التفاعل بصرف النظر عن مقدار الزيادة في تركيز المادة المُتفاعِلة ، انظر الشكل المجاور:

 

 

 

أتحقَّق: أذكر سببًا لثبات سرعة تفاعل كيميائي يُحفِّزه إنزيم ما.

- شغل جميع المواقع النشطة المتوافرة في جزيئات الإنزيم بجزيئات المادة المتفاعلة.

 

الربط بالنانو تكنولوجي

استخدام الإنزيمات المُستخلَصة من الفواكه الاستوائية في صناعة الخلايا الشمسية.
تتطلَّب صناعة بعض الشرائح الرقيقة المُستخدَمة في الخلايا الشمسية توافر درجات حرارة مرتفعة، ومبالغ مالية كثيرة. ولتقليل درجات الحرارة اللازمة لذلك، طوَّر باحثون تقنية عضوية تتضمَّن صناعة شرائح نانوية رقيقة من مادة أكسيد التيتانيوم، مستفيدين في ذلك من خصائص الإنزيمات؛ إذ تمكَّنوا من استخلاص إنزيم البابايين من ثمار فاكهة البابايا الاستوائية، ثم استعملوه مع أكسيد التيتانيوم لإنتاج هذه الشرائح ذات المسامية الكبيرة؛ بُغْيَةَ استخدامها في صناعة الخلايا الشمسية.

 

العوامل المساعدة ومُرافِقات الإنزيمات Cofactors and Coenzymes

- يتطلَّب عمل الإنزيمات في بعض التفاعلات توافر عوامل عديدة، تُسمّى العوامل المساعدة Cofactors.

- وفي حال كانت العوامل المساعدة للإنزيمات مواد عضوية، فإنَّها تُسمّى مُرافِقات الإنزيمات Coenzymes.

- من الأمثلة عى مُرافِقات الإنزيم: جزيئات (+NAD) Nicotinamide Adenine Dinucleotide، وجزيئات (Flavin Adenine Dinucleotide (FAD التي تعمل بوصفها نواقل للإلكترونات في عديد من تفاعلات الأكسدة والاختزال في الخلية.

- إذ إنَّها تستقبل الإلكترونات ذات الطاقة الكبيرة مع البروتونات، فتُختزَل إلى NADH و FADH2 ، ثم تتأكسد بفقدانها الإلكترونات إلى جزيئات أُخرى في سلسلة نقل الإلكترون في الغشاء الداخلي للميتوكندريا في أثناء عملية التنفُّس الخلوي، أنظر المعادلتين الآتيتين:

- من الأمثلة الأُخرى على مُرافِقات الإنزيم: جزيء (+ Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate (NADP ؛ وهو ناقل إلكترونات يُستخدَم في تفاعلات البناء، مثل عملية البناء الضوئي.

أتحقَّق: أكتب معادلة اختزال جزيء + NAD إلى NADH.

 

 

جزيء حفظ الطاقة Energy Storing Molecule

جزيء حفظ الطاقة ATP

- تحتوي الخلايا على جزيء عضوي يُسمّى أدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP) ،Adenosine Triphosphate.

- وهو يُُخزِّن الطاقة اللازمة لمعظم العمليات التي تحدث داخل خلايا الكائنات الحيَّة.

- يتكوَّن جزيء حفظ الطاقة ATP من القاعدة النيتروجينية أدينين Adenine ، وسُكَّر الرايبوز، وثلاث مجموعات من الفوسفات التي تُُخزِّن الروابط بينها طاقة كيميائية، انظر الشكل (أ).

- يُنتَج جزيء حفظ الطاقة بفعل إنزيم إنتاج ATP Synthase  ATP ، عن طريق إضافة مجموعة فوسفات إلى جزيء أدينوسين ثنائي الفوسفات ADP في عملية تُسمّى الفسفرة، وبذلك تُُخزَّن الطاقة الكيميائية في الرابطة بين مجموعتي الفوسفات.

- يُُحفِّز عملية الفسفرة إنزيم إنتاج ATP في عمليتي التنفُّس الخلوي والبناء الضوئي.

- وعند تحطيم رابطة بين مجموعتي الفوسفات الثالثة والثانية بفعل إنزيم ATPase تتحرَّر الطاقة المُختزَنة فيها، فينتج جزيء أدينوسين ثنائي الفوسفات ADP ومجموعة فوسفات حُرَّة،انظر الشكل (ب).

- أمّا عند تحطيم الرابطة بين مجموعتي الفوسفات الثانية والأولى، فتتحرَّر الطاقة المُختزَنة فيها، وينتج جزيء أدينوسين أُحادي الفوسفات AMP ومجموعة فوسفات حُرَّة، انظر الشكل (ج).

 

أفكّر: مِمَّ يتكوَّن الأدينوسين؟

- من القاعدة النيتروجينية أدينين، وسكَّر الرايبوز .

أتحقَّق: كم مجموعة فوسفات تَلزم لتحويل جزيء AMP إلى جزيء ATP؟

- مجموعتان.